TIMPs-1 through -4 regulate the activity of zinc metalloproteases known as MMPs, ADAMs and ADAMTSs. Structurally, TIMPs contain two domains. The N-terminal domain binds to the active site of mature metalloproteases via a 1:1 non-covalent interaction, blocking access of substrates to the catalytic site. In addition, The C-terminal domain of TIMP-1 and TIMP-2 binds to the hemopexin- like domain of pro-MMP-9 and pro-MMP-2, respectively. The latter binding is essential for the cell surface activation of MMP-2 by MMP-14.
399EUR
399EUR
În stoc
Număr Catalog 209-101-M123CategorieAfaceri și industrie > Știință și laboratorFurnizorReliaTechGentaurDimensiune100 µgTipsingle
Produse asociate
Nu sunt produse asociate disponibile
Bloguri asociate
Niciun articol disponibil
Te ajutăm să găsești cele mai bune produse pentru cercetarea ta și îți răspundem la întrebări prin chat, email sau telefon. Nu ezita să ne contactezi